アミノ酸とタンパク質

アミノ酸とタンパク質

タンパク質は20種類のα-アミノ酸がペプチド結合で連なった生体高分子で、酵素・抗体・筋肉・髪・爪などすべての生命現象の主役です。

基本知識

α-アミノ酸: 中心炭素(α-C)に-NH₂、-COOH、-H、側鎖-Rがついた構造。Rが異なる20種類の標準アミノ酸が天然タンパク質を構成。グリシン(R=H)以外は不斉炭素を持つ→L体のみが生体で使われる。
分類:
・中性: グリシン(G)・アラニン(A)・バリン(V)・ロイシン(L)・イソロイシン(I)・セリン(S)・トレオニン(T)等
・酸性(側鎖に-COOH): アスパラギン酸(D)・グルタミン酸(E)
・塩基性(側鎖に-NH₂): リシン(K)・アルギニン(R)・ヒスチジン(H)
・含硫: システイン(C)・メチオニン(M)
・芳香族: フェニルアラニン(F)・チロシン(Y)・トリプトファン(W)
双性イオン(両性イオン): 水溶液中で-NH₃⁺と-COO^-を同時に持つ。電気的中性となるpHを等電点(pI)といい、電気泳動で分離可能。
ペプチド結合: 1つのアミノ酸の-COOHと他の-NH₂から水が取れて -CO-NH- 結合(アミド結合に相当)。複数結合してペプチド、長く繋がるとタンパク質。
検出反応:
・ニンヒドリン反応: アミノ酸/ペプチドが青紫色(α-アミノ基検出)。
・ビウレット反応: トリペプチド以上+CuSO₄(塩基性)で赤紫(-CO-NH-結合の検出)。
・キサントプロテイン反応: 濃硝酸で芳香族アミノ酸が黄変(アルカリで橙)、芳香環ニトロ化。

深掘り (原理・応用)

タンパク質の高次構造:
・一次構造: アミノ酸配列(遺伝子DNAで決まる)
・二次構造: α-ヘリックス(らせん)・β-シート(ジグザグ平面)、水素結合で安定化
・三次構造: 1つのポリペプチド全体の立体構造、疎水結合・S-S結合(システインのジスルフィド)・水素結合・イオン結合で安定化
・四次構造: 複数サブユニットの会合(ヘモグロビン=2α+2β鎖の四量体)
変性: 熱・酸・塩基・有機溶媒・重金属で高次構造が崩れる(卵白の凝固、髪のパーマ等)。
必須アミノ酸: ヒトが体内合成できない9種(イソロイシン・ロイシン・リシン・メチオニン・フェニルアラニン・トレオニン・トリプトファン・バリン・ヒスチジン)。食事からの摂取必須。
酵素: タンパク質性触媒で活性化エネルギーを下げて反応速度を10⁶〜10¹⁷倍加速。基質特異性・最適温度(約37℃)・最適pH(部位による、胃ペプシンpH 2、腸トリプシンpH 8)。アミラーゼ(デンプン分解)、ペプシン(タンパク質分解)、リパーゼ(脂肪分解)等。

注意点 (混同しやすい・頻出ミス)

① ビウレット反応はトリペプチド以上(2つ以上のペプチド結合)が必要、ジペプチドでは陽性にならない。② キサントプロテイン反応は芳香族側鎖を持つアミノ酸(Phe, Tyr, Trp)のみ陽性。③ 等電点は中性アミノ酸でpH5.5〜6.3付近、酸性アミノ酸は低pI(Asp pI=2.77)、塩基性アミノ酸は高pI(Lys pI=9.74)。④ S-S結合はシステイン×2でジスルフィド結合、髪のパーマでこれを切断・再形成。

練習

1. α-アミノ酸が水溶液中で双性イオンとなる理由を構造式とともに説明せよ。
2. ジペプチドの一般構造を、グリシンとアラニンの例で書け。
3. タンパク質の変性とは何か、変性を引き起こす5つの要因を挙げよ。